“在等离子体驱动的生物催化中，我们打算使用技术等离子体来驱动酶，这些酶使用过氧化氢将底物转化为更有价值的产品，”应用微生物学系主任 Julia Bandow 解释道。等离子体(高能气体)产生过氧化氢以及各种活性物质。

研究人员使用来自食用菌茶树菇的非特异性过氧化酶(Aae UPO)作为模型酶。他们在初步研究中表明，尽管它适用于等离子体驱动的生物催化，但存在一些基本限制。“决定性因素是酶对等离子体处理敏感，因此会在短时间内失活，”当前研究的主要作者 Tim Dirks 解释道。“为了防止这种情况发生，我们使用酶固定化方法，将酶附着在具有多孔表面的微小珠子上。”

珠子将酶捕获在底部

由于重力，这些珠子位于样品的底部，上面的缓冲溶液在顶部的血浆相和酶之间提供了一个保护区。研究团队早期观察到，不同的固定化方法也会导致酶的存活率不同。因此，本研究的目的是使用更多的酶来研究不同固定方法对酶的血浆稳定性的影响。

选择了五种不同的酶;其中两个还可以转化过氧化氢，而其中三个则不需要过氧化氢来进行活性。研究人员测试了九种不同类型的珠子，其中一些具有树脂表面，另一些具有带有或不带有聚合物涂层的二氧化硅表面。固定化后，用血浆处理酶长达五分钟。然后研究人员将他们的残余活性与未经处理的对照组进行了比较。

新应用之路

对于所有五种酶，具有树脂表面的珠子显示出最佳结果。“氨基和环氧丁基珠表现最好，”Tim Dirks 说。在这两种情况下，酶都会与载体材料形成牢固的共价键，并且无法解离。“这种类型的固定化似乎限制了酶的流动性，这使得它们不易受到血浆诱导的失活的影响，”蒂姆·德克斯(Tim Dirks)概述道。通过将最有希望的候选者的等离子体处理延长至一小时，该团队能够通过固定化将等离子体处理下的酶的稳定性提高至 44 倍。“这项研究的结果因此为旨在未来将酶与技术等离子体结合起来的新应用，”研究人员总结道。